細胞依賴于稱為ATP合成酶或ATP酶的蛋白質復合物來滿足其能量需求。三磷酸腺苷(ATP)分子為維持生命的大部分過程提供動力。結構生物學家Leonid Sazanov教授和他位于奧地利Klosterneuburg的奧地利科學技術研究所(IST奧地利)的研究小組現已確定了V / A-ATPase家族代表的第一個原子結構，填補了這些必不可少的分子機器的進化樹。使用最新的低溫電子顯微鏡方法獲得的這些結果揭示了渦輪機或水磨機類似的酶結構，并且現已發表在Science雜志上。

旋轉動力

ATP合酶/ ATP酶是大膜蛋白復合物，其具有總體建筑計劃和旋轉催化機制。該蛋白質家族包括在線粒體(細胞的動力工廠)中發現的F型酶，葉綠體(在植物中進行光合作用的細胞器)和細菌; V(空泡)型存在于真核生物(具有細胞核的高等生物)和A(古細菌)類型的細胞內區室中，在原核生物 - 古細菌(古老的微生物)和一些細菌中發現。

不同口味的ATP酶

F-和A-型酶通常起到產生ATP的作用，由質子流穿過膜驅動。V型酶通常反向工作，使用ATP泵送質子。V-和A-ATP酶在結構上相似，但它們與F-型不同，具有兩個或三個外周莖和V1和Vo之間的另外的連接蛋白亞基。V型酶可能是從A型進化而來的，由于這些相似性，A型也被稱為V / A-ATP酶。一些細菌，包括Thermus thermophilus，獲得了A型酶。IST奧地利Sazanov研究小組的博士后龍周已經通過cryo-EM純化和研究了這種酶(ThV1Vo)。與F型相反，對于V型ATP酶，僅預先確定了分離的V1和Vo結構域的結構。因此不知道V1如何與Vo耦合，并且缺乏關于完整催化循環的知識。

可塑性和競爭力

科學家們使用最近在該技術所謂的“分辨率革命”中開發的冷凍電子顯微鏡方法，確定了整個ThV1Vo酶的五種結構，但總共有五種結構。該結構代表酶的幾種構象狀態，不同之處在于定子內轉子的位置。ThV1Vo的全局構象可塑性顯示為在從一種狀態到另一種狀態的過渡中空間中大量的V1擺動。這是彎曲的中心轉子的旋轉和定子的剛度之間的機械競爭的結果。V1-Vo耦合是通過軸與V型特定子單元之間的緊密結構和靜電匹配實現的，將其連接到C形環。

為何更復雜?

而不是F型酶的單個外周莖，諸如ThV1Vo的A型具有兩個外周莖，而真核V型具有三個。但是，已經非常大的蛋白質組裝的額外復雜性以及連接V1和Vo的額外亞基的優勢是什么?F1 / V1結構域具有三重對稱性，因此在F1 / V1內定子的每120°旋轉產生(或消耗)一個ATP分子。Leonid Sazanov教授說：“在V / A-ATP酶中，這一步是一次性120°旋轉，與F-ATP合酶相反，它分為幾個子步驟。因此，ThV1Vo可能需要更大的可塑性。為了將V1中的這120°步驟與Vo c12環中每c子單元的較小步驟相連接，這種額外的靈活性可以通過附加的外圍桿和連接子單元在V型中提供。